bannerka.ua

Связи между тканевым составом и пищевой ценностью

Связи между тканевым составом и пищевой ценностью мяса.

Липиды мышечной ткани. Характеристика коллагеновых и эластиновых волокон. Гидротермический распад коллагена и его значение. Свойства эластина. Влияние соединительной ткани на свойства и пищевую ценность мяса. Химический состав субпродуктов, крови. Пищевая и промышленная ценность, направления использования.

Липиды мышечной ткани. Химический состав мышечной ткани, освобожденной от других тканей (соединительной, жировой) такой (%):

Вода — 70-75; органические вещества — 23-28,0; в том числе: белки — 18-22,0; азотистые экстрактивные вещества — 0,7-1,35; липиды — 2,0-3,0; неорганические соли — 1,0-1,5.

Содержание липидов в м_язовий_тканини составляет около 3% с колебанием в зависимости от вида, пола, возраста и упитанности животного. Часть липидов, в основном фосфолипиды, входит в состав миофибрилл, клеточных мембран, митохондрий. Липиды как энергетический запас, является составной частью саркоплазмы, межклеточной соединительной ткани и представлены в основном триглицеридами.

В химическом отношении жир млекопитающих представляет собой смесь сложных эфиров и жирных кислот, главным образом пальмитиновой, стеариновой и олеиновой. От соотношения этих кислот зависит консистенция и температура плавления жира. Чем Больше в жире олеиновой кислоты, тем он мягче и точка плавления его ниже, а при увеличении содержания стеариновой кислоты жир становится твердым и точка плавления его повышается. Говяжий жир имеет температуру плавления 40-46 ° С, бараний — 45-50 ° С, свиной — 30-40 ° С. В свою очередь, чем ниже температура плавления жира, тем выше его усвояемость. В состав тваринних_жирив входят фосфатиды, стеридами, пигменты, ферменты и витамины.

Жир обусловливает высокую калорийность м_яса: чем больше в мясе жира, тем большую калорийность оно имеет. Кроме того, наличие жировых прослоек в мясе значительно повышает его вкусовые качества. Мясо с недостаточным количеством жира более жесткое и менее вкусное. Однако избыточное количество жира в мясе снижает усвоение его организмом. По усвояемостью лучшим является мясо, в сухом веществе которого содержится одинаковое количество белка и жира.

Жировая ткань является разновидностью рыхлой соединительной ткани, клеточные элементы которой содержат значительное количество нейтрального жира. Жировые клетки размещаются поодиночке или небольшими группами в соединительной ткани. Клетки относительно небольшие (120 мкм), содержат обычно одну жировую каплю, которая растягивает клеточную оболочку и оттесняет протоплазму и ядро к периферии. В состав жировой ткани входит небольшое количество липидов (фосфатидов).

Жировая ткань выполняет в организме животных в основном трофическую функцию (запас питания) и частично механическую, она участвует в образовании подкожной клетчатки, слоев мышечной ткани и слоев вокруг кровеносных сосудов и внутренних органов. По месту размещения жировая ткань делится на подкожную, межмышечную и внутреннюю. Количество жира в туше колеблется от 2 до 40% и более в зависимости от вида животных, пола, возраста, но главным образом от породы. Жир откладывается между мышечными пучками, создавая мраморность мяса, у некоторых животных — преимущественно в подкожной клетчатке и внутренних органах.

Жировая ткань в Различных видов животных имеет неодинаковый цвет. Говяжий жир молодых животных белого цвета, старых — желтого; цвет свиного жира — от белого до слегка розового; жир овец и коз белого цвета. Цвет жира зависит от вида животных, возраста и упитанности.

Характеристика коллагеновых и эластиновых волокон. Соединительная ткань выполняет в организме механическую роль. Количество соединительной ткани в тушах сельскохозяйственных животных колеблется от 9,6 до 14%. Структурные особенности ее в том, что немногочисленные клеточные элементы преимущественно звездчатой или веретенообразной формы, окруженные межклеточным веществом, состоящая из образующих клей (коллагеновых), эластичных волокон и межклеточного аморфного вещества. Коллагеновые волокна является основой соединительной ткани и состоят из элементарных волоконец, которые объединяются в пучки. Первичные пучки покрываются тончайшей оболочкой и объединяются в большие пучки, которые образуют основу коллагеновых волокон.

Эластичные волокна в отличие от коллагеновых, представляют собой однородную структуру. Соединительная ткань, в которой преобладают коллагеновые волокна, очень прочная и растяжима.

Коллагеновые волокна содержат коллаген, доля которого составляет около 1/3 общего количества белков. Коллаген относится к неполноценным белкам. В его аминокислотного состава входят глицин — 33%, пролин и оксипролина — 21%, аланин — 11%. В коллагене отсутствует триптофан, цистин, цистеин, мало метионина и тирозина. По содержанию оксипролина, который входит в состав немногих белков, можно судить о количестве коллагена в мясе.

Особенность строения коллагеновых волокон определяют их высокую способностью к набуханию и большую механическую прочность, что в свою очередь на консистенцию мяса. Нативный коллаген не растворяется в воде, но способен к набуханию. Он устойчив к действию пепсина и трипсина, подвергается гидролизу в присутствии фермента поджелудочной железы коллагеназы. Тепловая обработка способствует дезагрегации макромолекул коллагена, характер которой зависит от температуры и длительности процесса.

Зависимости от соотношения коллагеновых, эластичных волокон и других морфологических элементов соединительная ткань делится на плотную, рыхлую и эластичную. Плотная соединительная ткань состоит преимущественно из коллагеновых волокон и образует связки, сухожилия, капсулы, прослойки между мышцами и мышечными волокнами, фасции мышц, оболочки мозга, стенки кровеносных сосудов, кожу.

Рыхлая соединительная ткань содержит большое количество клеточных элементов и в основном выполняет связующую роль между мышцами, а также кожей и поверхностной фасцией.

Эластичная соединительная ткань состоит в основном из эластичных волокон и входит в состав связь, фасций и стенок кровеносных сосудов.

Гидротермический распад коллагена и его значение. Тепловая обработка при умеренных температурах приводит к сварка коллагена. Изменения в структуре тропоколлагена сопровождаются его разрыхлением, повышением гидратации системы и доступности пептидных связей влияния протеаз.

Повышение температуры до 900С и увеличение продолжительности нагрева приводит к гидротермического разложения тропоколлагена с образованием глютин, интенсивно набухает в воде и при 400С переходит в раствор, снижение температуры которого сопровождается образованием студня. Глютин легко переваривается протеолитическими ферментами.

В результате набухания коллагена расшатываются и частично разрываются связи между полипептидными цепями в его структуре. Это ведет к снижению температуры сварки коллагена, облегчает образование глютин и увеличивает переваримость коллагена. Все это находит отражение в росте показателя виплавлености коллагена.

Наряду с этим коллаген претерпевает и более глубокие химические изменения: происходит гидролиз полипептидных цепей, отщепления аммиака от амидов (глютамина и аспарагина), почти полностью исчезает тирозин и уменьшается количество серина (обе аминокислоты содержат гидроксильную группу). Вследствие гидролиза коллагена и отщепления аммиака от амидов изоэлектрическая точка коллагена после золкы сдвигается до рН 5,0-5,5. В результате всех этих изменений часть коллагена теряется. Химическое разложение коллагена находит свое выражение в росте показателя распада коллагена. Степень распада коллагена имеет большое значение при получении желатина и клея, а также бульонов при производстве заливных, зельцев т. д..

Свойства эластина. Влияние соединительной ткани на свойства и пищевую ценность мяса. В состав эластиновых волокон входит фибриллярный белок эластин. Аминокислотный состав этого белка отличается высоким содержанием глицина, аланина, лизина, незначительным количеством метионина, отсутствием триптофана и цистина. Эластин характеризуется высокой устойчивостью к воздействию кислот и щелочей, при нагревании не изменяется. Эластин не расщепляется трипсином и химотрипсином, но медленно гидролизуется пепсином при рН 2,0. Фермент поджелудочной железы эластаза, а также некоторые растительные ферменты вызывают протеолиз эластина.

От содержания соединительной ткани в мясе зависит пищевая ценность мяса. Пищевая ценность мяса характеризуется качественным белковым показателем, который является результатом соотношения аминокислот триптофана (индекс полноценных белков мышечной ткани) и оксипролина (показатель неполноценных соединительнотканных белков). От количества соединительной ткани также зависит консистенция мяса, а также нежность и сочность.

Химический состав субпродуктов, крови. Пищевая и промышленная ценность, направления использования.

Субпродукты

Вода, г

Белки, г

Жиры, г

Экстра. реч., г

Зола, г

Энергетическая ценность, ккал

Говяжьи

Вымя

72,6

12,3

13,7

0,6

0,8

173

Председатель

67,8

18,1

12,5

0,9

0,7

185

Калтик

72,3

15,6

10,0

0,7

1,4

152

Легкие

77,5

15,2

4,7

1,6

1,0

103

Мозг

77,6

11,7

8,6

0,8

1,3

124

Мясная обрезь

73,5

18,5

5,5

0,9

1,2

125

Печень

71,7

17,9

3,7

5,3

1,4

105

Почки

79,0

15,2

2,8

1,9

1,1

86

Рубец

80,0

14,8

4,2

0,5

0,5

97

Селезенка

77,9

16,4

2,4

1,8

1,5

87

Сердце

77,5

16,0

3,5

2,0

1,0

96

Хвост

71,2

19,7

6,5

1,8

0,8

137

Язык

68,8

16,0

12,1

2,2

0,9

173

Свиные

Легкие

78,6

17,8

3,6

2,0

1,0

92

Мозг

79,1

10,5

8,6

0,8

1,0

119

Мясная обрезь

50,2

15,3

33,1

0,7

0,7

359

Ножки

60,2

23,5

15,6

0,7

234

Печень

71,3

18,8

3,8

4,7

1,4

109

Почки

77,5

15,0

3,6

2,7

1,2

92

Сердце

76,2

16,2

4,0

2,6

1,0

101

Хвост

43,2

16,8

39,4

0,6

422

Язык

65,1

15,9

16,0

2,1

0,9

208

Субпродукты по пищевой питательности равноценны, а за витаминным и минеральным составом некоторые из них (печень, почки, мозги) даже полно ценные мяса. Их используют как непосредственно для реализации, так и как компоненты при производстве широкого ассортимента высококачественных и деликатесных мясных продуктов: колбас, паштетов, консервов, полуфабрикатов и т. д..

Рекомендуемая литература

Алехина Л. Т, Большаков А. С., Горбатов В. П. Технология мяса и мясопродуктов / Под ред. Рогова Н. А. — М.: Агропромиздат, 1998. — 576 с. Соколов А. А. и др. Технология мяса и мясопродуктов. — М. — Пищевая промышленность, 1970. — 740 с. Заяс Ю. Ф. Качество мяса и мясопродуктов. — М.: Легкая и пищевая промышленность, 1981. — 480 с. Рогов Н. А., Забашта А. Г. и др. Общая технология мяса и мясопродуктов. — М.: Колос, 2000. — 367 с. Янушкин Н. А., Лагоша Н. А. Технология мяса и мясопродуктов и оборудование мясокомбинатов. — М.: Пищевая промышленность, 1970. — 662 с. Пабат А., Маньковский А. Я. Технология продуктов убоя животных. — М.: ООО Орион, 2000. -361 С.

Tagged with: , , , ,
Posted in Технология хранения, консервирования и переработки мяса
Перечень предметов
  1. Бухучет в ресторанном хозяйстве
  2. Введение в специальность 4к.2с
  3. Высшая математика 3к.1с
  4. Делопроизводство
  5. Информационные технологии в области
  6. Информационные технологии в системах качества стандартизаціісертифікаціі
  7. История украинской культуры
  8. Математические модели в расчетах на эвм
  9. Методы контроля пищевых производств
  10. Микробиология молока и молочных продуктов 3к.1с
  11. Микропроцессорные системы управления технологическими процессами
  12. Научно-практические основы технологии молока и молочных продуктов
  13. Научно-практические основы технологии мяса и мясных продуктов
  14. Общая технология пищевых производств 4к.2с
  15. Общие технологии пищевых производств
  16. Организация обслуживания в предприятиях ресторанного хозяйства
  17. Основы научных исследований и техничнои творчества
  18. Основы охраны труда
  19. Основы пидприемницькои деятельности и агробизнеса
  20. Основы физиологии и гигиены питания 3к.1с
  21. Пищевые и диетические добавки
  22. Политология
  23. Получения доброкачественного молока 3к.1с
  24. Прикладная механика
  25. Прикладная механика 4к.2с
  26. Теоретические основы технологии пищевых производств
  27. Технологический семинар
  28. Технологическое оборудование для молочной промышленности
  29. Технологическое оборудование для мьяснои промышленности
  30. Технология продукции предприятий ресторанного хозяйства
  31. Технология хранения консервирования и переработки молока
  32. Технология хранения, консервирования и переработки мяса
  33. Технохимическому контроль
  34. Управление качеством продукции ресторанного хозяйства
  35. Физика
  36. Физическое воспитание 3к.1с
Возможно Вы искали: